Mitokondriális proteosztázis: chaperonok és proteázok

BLOG-ID: PB-0161

Mitokondriális proteosztázis: hogyan őrzik a chaperonok és a proteázok a fehérjék minőségét

Bevezetés

A mitokondriumokat gyakran a sejt energiatermelő központjaiként írják le. Az ATP hatékony előállításához több ezer mitokondriális fehérjét kell megfelelően előállítani, a megfelelő helyre szállítani, a megfelelő háromdimenziós formára feltekerni, majd funkcionális fehérjekomplexekké összeépíteni.

Ez a folyamat sérülékeny. A fehérjék hibásan tekeredhetnek fel, oxidatív stressz károsíthatja őket, illetve genetikai változások, hőmérséklet-különbségek vagy a mitokondriális energiagazdálkodás zavara miatt elveszíthetik működésüket.

A sejtek ezért kiterjedt rendszert alkalmaznak a mitokondriális fehérjék minőségének ellenőrzésére. Ezt a rendszert mitokondriális proteosztázisnak nevezik.

A proteosztázis a következők összevonásából ered:

• proteín: fehérje;

• homeosztázis: biológiai egyensúly.

A mitokondriális proteosztázis magában foglal minden olyan folyamatot, amely a mitokondriális fehérjék minőségét, mennyiségét, feltekeredését, helyét és lebontását szabályozza.

Fontos elemek:

• a mitokondriális chaperonok;

• a mitokondriális proteázok;

• a fehérjeimport;

• a mitokondriális kibontatlanfehérje-válasz;

• az ubikvitin–proteaszóma-rendszer;

• mitokondriumból származó vezikulumok;

• a mitofágia.

Amikor ezek a rendszerek jól együttműködnek, a károsodott fehérjék helyreállíthatók vagy eltávolíthatók. Amikor a terhelés meghaladja a helyreállítási kapacitást, fehérjeaggregátumok alakulhatnak ki, és csökkenhet a mitokondriális működés.

Miért van szükségük a mitokondriumoknak saját fehérjeminőség-ellenőrzésre?

A mitokondriumok számos alapvető folyamatot végeznek:

• az oxidatív foszforiláció;

• ATP-termelés;

• a zsírsavak oxidációja;

• a citromsavciklus;

• a kalciumszabályozás;

• bizonyos metabolitok szintézise;

• a sejtes stressz szabályozása;

• az apoptózis jelzése.

E folyamatokhoz számos specializált fehérjére van szükség.

Egy hibásan feltekeredett fehérje:

• elveszíthetik normális működésüket;

• zavarhatják más fehérjék működését;

• összecsomósodhatnak;

• károsíthatják a mitokondriális membránokat;

• befolyásolhatják az elektrontranszportláncot;

• az oxidatív stresszt fokozhatják.

Ezért a mitokondriális fehérjék minőségét folyamatosan ellenőrizni kell.

Hol készülnek a mitokondriális fehérjék?

A mitokondriumok saját DNS-sel rendelkeznek, de ez csak kis számú mitokondriális fehérjét kódol.

A mitokondriális fehérjék nagy részét a sejtmagban található DNS kódolja.

Ezeket a fehérjéket a citoplazmában lévő riboszómák termelik, majd a mitokondriumokba szállítják.

A folyamat több lépésből áll:

1. Egy mitokondriális fehérje termelődik.

2. Egy molekuláris címzési jel a fehérjét a mitokondriumhoz irányítja.

3. A transzportkomplexek felismerik a fehérjét.

4. A fehérje áthalad a mitokondriális membránokon.

5. A chaperonok támogatják a feltekeredést.

6. A fehérje a megfelelő mitokondriális helyre kerül.

7. A fehérje beépül egy funkcionális komplexbe.

E lépések bármelyikének hibája megzavarhatja a mitokondriális proteosztázist.

A TOM-komplex szerepe

A TOM jelentése:

A mitokondriális külső membrán transzlokáza

A TOM-komplex a mitokondrium külső membránjában található.

Számos mitokondriális fehérje ezt a komplexet használja kapuként.

A TOM-komplex:

• felismeri a mitokondriális importjeleket;

• megköti az új mitokondriális fehérjéket;

• támogatja a külső membránon keresztüli transzportot;

• a belső membrán transzportrendszereivel működik együtt.

A TOM-komplexen való áthaladás után a fehérjék különböző mitokondriális kompartmentekbe irányíthatók.

A TIM-komplexek szerepe

A TIM jelentése:

A mitokondriális belső membrán transzlokáza

A TIM-komplexek a mitokondrium belső membránjában találhatók.

Fontos rendszerek:

• TIM23;

• TIM22.

A TIM23 számos fehérje importját támogatja a mitokondriális mátrixba vagy a belső membránba.

A TIM22 bizonyos transzportfehérjék belső membránba történő beillesztését segíti.

A mitokondriális membránpotenciál fontos szerepet játszik több importfolyamatban.

Amikor a membránpotenciál jelentősen lecsökken, a fehérjeimport zavart szenvedhet.

Mik azok a mitokondriális chaperonok?

A chaperonok olyan fehérjék, amelyek segítenek más fehérjék helyes feltekeredésében.

Néha molekuláris segítőknek is nevezik őket.

A chaperonok megakadályozzák, hogy az új vagy részlegesen kibomlott fehérjék nem kívánt módon egymáshoz kötődjenek.

Fontos mitokondriális chaperonok:

• mtHSP70;

• HSP60;

• HSP10;

• DNAJA3.

A chaperonok képesek:

• az új fehérjék segítése;

• a fehérjeaggregáció korlátozása;

• a hibásan feltekeredett fehérjék újrahajtogatásának megkísérlése;

• a fehérjeimport támogatása;

• a fehérjék átmeneti stabilizálása.

A chaperonok nem válnak véglegesen a végső fehérje részévé. Támogatják a folyamatot, majd újra felhasználhatók.

Az mtHSP70 szerepe

Az mtHSP70 főként a mitokondriális mátrixban található.

A fehérje támogatja:

• mitokondriális fehérjeimport;

• fehérjehajtogatás;

• védelem az aggregációval szemben;

• mitochondriális stresszadaptáció.

Az mtHSP70 ATP-t használ arra, hogy különböző alakokat vegyen fel, és átmenetileg fehérjékhez kötődjön.

Ennek köszönhetően egy újonnan importált fehérje szabályozottan hajtogatható.

A kutatások azt mutatják, hogy az mtHSP70 a LONP1-gyel együttműködve vesz részt a mitokondriális fehérjehajtogatásban. A LONP1 tehát nem kizárólag lebontóenzimként működik, hanem chaperonjellegű funkciókat is támogathat.

A HSP60 és a HSP10 szerepe

A HSP60 és a HSP10 együtt mitokondriális chaperonrendszert alkotnak.

Egy részlegesen feltekeredett fehérje átmenetileg egy védett molekuláris térbe zárható.

Ebben a környezetben a fehérjének lehetősége nyílik az újrahajtogatásra, a más fehérjékkel való nem kívánt kölcsönhatások nélkül.

A HSP60 és a HSP10 fontosak a következőkhöz:

• mitokondriális fehérjehajtogatás;

• védelem az aggregációval szemben;

• az újonnan importált fehérjék feldolgozása;

• mitokondriális stresszválasz.

A HSP60 és a HSP10 termelődése megváltozhat mitokondriális stressz során.

Mi történik, ha egy fehérje nem állítható helyre?

Nem minden károsodott fehérje hajtogatható vissza megfelelően.

Ha a helyreállítás nem lehetséges, a fehérjét el kell távolítani.

Ehhez a mitokondriumok specializált proteázokat használnak.

A proteázok olyan enzimek, amelyek kisebb fragmensekre bontják le a fehérjéket.

A mitokondriális proteázok nemcsak a fehérjék minőségét ellenőrzik. A következőket is szabályozzák:

• a fehérjeérés;

• mitokondriális dinamika;

• membránszerveződés;

• mitokondriális stresszjelátvitel;

• anyagcsere;

• mitofágia;

• apoptózis.

A fontosabb mitokondriális proteázok:

• LONP1;

• CLPXP;

• YME1L;

• OMA1;

• AFG3L2;

• SPG7.

Mi az a LONP1?

A LONP1 ATP-függő proteáz a mitokondriális mátrixban.

A LONP1 képes felismerni a károsodott, oxidálódott és hibásan feltekeredett fehérjéket.

Az enzim az ATP-ből származó energiát használja fel a fehérjék:

1. felismerni;

2. kibontani;

3. egy lebontókamrába szállítani;

4. kisebb fragmensekre lebontani.

A LONP1 ezáltal segít megelőzni a károsodott fehérjék felhalmozódását.

A kutatások a LONP1-et a mitokondriális proteosztázis, az anyagcsere és a stresszválasz fontos szabályozójaként írják le.

A LONP1 több funkcióval rendelkezik

A LONP1 több, mint egyszerű proteáz.

A kutatások a következő funkciókra utalnak:

• fehérjehajtogatás;

• mitokondriális DNS szabályozása;

• mitokondriális génexpresszió;

• oxidatív stresszválasz;

• anyagcsere;

• a mitokondriális enzimek minőség-ellenőrzése.

A LONP1 bizonyos körülmények között együttműködhet az mtHSP70-nel, és hozzájárulhat a fehérjék feltekeredéséhez anélkül, hogy a proteázfunkció központi szerepet játszana.

Ez azt mutatja, hogy a mitokondriális minőség-ellenőrzés nem mindig a helyreállítás és a lebontás közötti választást jelenti. Egyes fehérjék több funkciót is kombinálnak.

Mi az a CLPXP?

A CLPXP ATP-függő proteázkomplex a mitokondriális mátrixban.

A következőkből áll:

• CLPX: fehérjefelismerő és -kibontó egység;

• CLPP: proteolitikus lebontókamra.

A CLPX felismeri a kiválasztott fehérjéket, és ATP felhasználásával kibontja őket.

Ezt követően a fehérjéket a CLPP-hez irányítják.

A CLPP kisebb peptidfragmensekre bontja le a fehérjéket.

A CLPXP részt vesz a következőkben:

• mitokondriális fehérjeminőség;

• stresszválasz;

• bizonyos enzimek szabályozása;

• mitokondriális anyagcsere.

A LONP1 és a CLPXP részben átfedő, de nem azonos funkciókkal rendelkezik.

Az YME1L és az i-AAA-proteáz

Az YME1L a mitokondrium belső membránjában található.

Az aktív rész a belső és a külső membrán közötti tér felé néz.

Ezért nevezik az YME1L-t i-AAA-proteáznak.

Az „i” betű az intermembrán tér felőli oldalra utal.

Az YME1L részt vesz a következőkben:

• a membránfehérjék minőség-ellenőrzése;

• mitokondriális dinamika;

• az OPA1 szabályozása;

• a krisztaszerkezet;

• mitochondriális stresszadaptáció.

Az YME1L képes feldolgozni a károsodott membránfehérjéket, és befolyásolja a mitokondriális fúzió és hasadás egyensúlyát.

OMA1 és mitokondriális stressz

Az OMA1 stressz által aktivált proteáz a mitokondrium belső membránjában.

Normál körülmények között aktivitása viszonylag korlátozott.

Mitokondriális stressz esetén az OMA1 aktiválódhat.

Lehetséges aktiváló jelek:

• a membránpotenciál elvesztése;

• oxidatív stressz;

• a belső membrán zavara;

• súlyos energ||||stressz.

Az OMA1 képes feldolgozni az OPA1-et.

Ezáltal megváltozhat a mitokondriális fúzió egyensúlya.

Az OMA1 ezáltal összekapcsolja:

• a mitokondriális stressz;

• a fehérjefeldolgozás;

• a krisztaszerkezet;

• a mitokondriális dinamika.

Az m-AAA-proteáz

Az m-AAA-proteáz szintén a mitokondrium belső membránjában található.

Az aktív rész a mitokondriális mátrix felé néz.

Fontos elemek:

• AFG3L2;

• SPG7.

Ezek a proteázok a következő folyamatokat támogatják:

• a membránfehérjék minősége;

• a fehérjeérés;

• a mitokondriális riboszómák működése;

• a mitokondriális fehérjék szabályozása.

A mitokondriális proteázok genetikai változásai összefüggésben állhatnak neurológiai betegségekkel. Ez hangsúlyozza a proteosztázis fontosságát az idegsejtek számára.

Mitokondriális proteosztázis és oxidatív stressz

Az oxidatív foszforiláció során reaktív oxigénvegyületek keletkezhetnek.

Szabályozott mennyiségben ezek a molekulák jelként működnek.

Tartós túltermelés esetén oxidatív stressz alakulhat ki.

Az oxidatív stressz a következő módokon változtathatja meg a fehérjéket:

• az aminosavak oxidációja;

• a fehérjeszerkezetek károsodása;

• az enzimaktivitás zavara;

• az aggregáció fokozott kockázata.

A mitokondriális chaperonok megpróbálják stabilizálni vagy újrahajtogatni a károsodott fehérjéket.

A proteázok eltávolítják azokat a fehérjéket, amelyek már nem állíthatók helyre működőképes állapotba.

Amikor a károsodás meghaladja e rendszerek kapacitását, proteotoxikus stressz alakulhat ki.

Mi az a proteotoxikus stressz?

Proteotoxikus stressz akkor alakul ki, amikor a károsodott vagy hibásan hajtogatott fehérjék gyorsabban halmozódnak fel, mint ahogy helyreállíthatók vagy eltávolíthatók.

Lehetséges következmények:

• fehérjeaggregáció;

• csökkent enzimaktivitás;

• a mitokondriális membránok zavara;

• az ATP-termelés csökkenése;

• fokozott oxidatív stressz;

• stresszválaszok aktiválása.

A sejt ezt követően további rendszereket aktiválhat, köztük a UPRmt-t.

Együttműködés a UPRmt-vel

A mitokondriális kibontottfehérje-válasz akkor aktiválódik, amikor fokozódik a mitokondriális fehérjestressz.

A UPRmt fokozhatja a következők termelését:

• HSP60;

• HSP10;

• CLPP;

• egyéb stresszválasz-fehérjék.

Ezáltal növekszik a fehérjék hajtogatásának és lebontásának kapacitása.

A mitokondriális proteosztázis tehát a mindennapi karbantartórendszert alkotja.

A UPRmt kiegészítő stresszválasznak tekinthető, amikor a normál kapacitás nem elegendő.

Együttműködés az ubikvitin–proteaszóma-rendszerrel

A mitokondrium külső membránján található fehérjéket ubikvitinnel jelölhetik meg.

A mitokondriális fehérjék lebontása nem minden esetben a mitokondriumokon belül történik.

Ezeket a fehérjéket ezt követően a proteaszóma eltávolíthatja és leb bonthatja.

Ez a folyamat hozzájárul a következőkhöz:

• a külső membrán fehérjéinek minőség-ellenőrzése;

• a mitokondriális dinamika szabályozása;

• mitokondriális stresszválasz;

• felkészülés a mitofágiára.

A mitokondriális és a citoplazmatikus fehérjeminőség-ellenőrzés ezért szorosan összekapcsolódik.

Együttműködés a mitofágiával

A chaperonok és a proteázok molekuláris szinten próbálják helyreállítani a károsodást.

Amikor egy mitokondrium túlságosan súlyosan károsodik, az egyes fehérjék eltávolítása nem feltétlenül elegendő.

A sejt ekkor aktiválhatja a mitofágiát.

A minőség-ellenőrzés ezért több szinten zajlik:

1. A chaperonok támogatják a fehérjehajtogatást.

2. A proteázok eltávolítják a károsodott fehérjéket.

3. Az UPRmt növeli a helyreállítási kapacitást.

4. A mitofágia eltávolítja a súlyosan károsodott mitokondriumokat.

Ezek a rendszerek kiegészítik egymást.

Mitokondriális proteosztázis és biológiai öregedés

Az öregedés során a következőkben változások következhetnek be:

• fehérjehajtogatás;

• proteázaktivitás;

• oxidatív terhelés;

• mitokondriális import;

• UPRmt-jelátvitel;

• mitofágia;

• lizoszomális funkció.

A proteosztatikus kapacitás csökkenése hozzájárulhat a károsodott mitokondriális fehérjék felhalmozódásához.

Az öregedést azonban számos folyamat befolyásolja.

A mitokondriális proteosztázis egy nagyobb hálózat része, amely magában foglalja:

• DNS-károsodás;

• epigenetikai változások;

• sejtszeneszcencia;

• gyulladásos jelátvitel;

• az energiaanyagcsere változásai.

Mitokondriális proteosztázis és neurológiai kutatás

Az idegsejtek nagymértékben függnek a mitokondriális energiatermeléstől.

Emellett nagyon hosszú ideig fennmaradhatnak, és hosszú nyúlványaik vannak.

Ezért fontos a hatékony mitokondriális minőség-ellenőrzés.

A mitokondriális proteázok változásait a következő területeken vizsgálják:

• neurodegeneráció;

• perifériás neuropátia;

• mitokondriális mozgászavarok;

• kisagyi betegségek.

Az AFG3L2, az SPG7 és más minőség-ellenőrző fehérjék genetikai változásai azt mutatják, hogy a mitokondriális proteolízis zavara következményekkel járhat az idegrendszerre nézve.

Mitokondriális proteosztázis és kardiovaszkuláris kutatás

A szívizomsejteknek folyamatosan nagy mennyiségű ATP-re van szükségük.

Ezért a megfelelő mitokondriális fehérjeminőség fontos a következőkhöz:

• elektrontranszport;

• ATP-termelés;

• mitokondriális membránfunkció;

• stressztűrő képesség.

A legújabb kutatások összefüggést írtak le több UPRmt- és proteosztázisfehérje alacsonyabb expressziója és a súlyos szívelégtelenség gyorsabb progressziója között. Ez összefüggés, és nem bizonyít közvetlen ok-okozati kapcsolatot.

Mitokondriális proteosztázis és anyagcsere-kutatás

A LONP1-et és más minőség-ellenőrző fehérjéket a következő állapotokban vizsgálják:

• inzulinrezisztencia;

• cukorbetegség;

• metabolikus stressz;

• májanyagcsere;

• zsírsav-oxidáció.

Egy 2025-ös kutatás arról számolt be, hogy a LONP1 az mtHSP70-nel együtt támogathatja a mitokondriális fehérjék feltekeredését a béta-sejtekben. Az eredmények mechanisztikai szempontból érdekesek, de nem jelentenek bizonyítékot klinikai kezelésre.

Mitokondriális proteosztázis és rákkutatás

A rákos sejtek a következő hatásoknak lehetnek kitéve:

• nagy metabolikus terhelés;

• oxigénhiány;

• oxidatív stressz;

• gyors fehérjetermelés.

Egyes tumorsejtek a fokozott mitokondriális minőség-ellenőrzést használják az ilyen körülményekhez való alkalmazkodásra.

Ezért a LONP1-et és a CLPP-t a rákkutatás lehetséges terápiás célpontjaiként vizsgálják.

Ez azt mutatja, hogy az erősebb proteosztázis nem minden biológiai környezetben kedvező automatikusan.

Mindig jobb a nagyobb proteázaktivitás?

Nem.

A proteázokat szigorúan szabályozni kell.

A túl alacsony aktivitás a következőkhöz vezethet:

• károsodott fehérjék felhalmozódása;

• fehérjeaggregáció;

• mitokondriális stressz.

A túlzott vagy nem megfelelően irányított aktivitás a következőkhöz vezethet:

• a funkcionális fehérjék lebontása;

• a mitokondriális folyamatok zavara;

• a membrándinamikában bekövetkező változások;

• a metabolikus szabályozás elvesztése.

A cél a fehérjék helyreállítása és szabályozott lebontása közötti funkcionális egyensúly.

Hogyan vizsgálják a mitokondriális proteosztázist?

A kutatók többek között a következőket alkalmazzák:

• fehérjeexpressziós mérések;

• proteomika;

• fluoreszcens mikroszkópia;

• aggregációs mérések;

• proteázaktivitás-mérések;

• mitokondriális importtesztek;

• oxigénfogyasztás;

• ATP-mérések;

• genetikai modellek;

• stresszriporterek.

Egyetlen marker sem ad önmagában teljes képet.

Például a HSP60 nagyobb mennyisége nem bizonyítja automatikusan, hogy javult a teljes mitokondriális proteosztázis.

A jelenlegi kutatások korlátai

A fontos korlátozások a következők:

• Számos kutatást sejtekben és állatokban végeztek;

• A chaperonok és a proteázok többféle funkciót töltenek be;

• A különböző szövetek eltérő minőség-ellenőrzési rendszereket használnak;

• A fokozott fehérjeexpresszió nem bizonyítja automatikusan a jobb működést;

• A védő útvonalak rákos környezetben nem kívánt sejttúlélést támogathatnak;

• A molekuláris hatások nem mindig jelzik előre a klinikai kimeneteleket.

Ezért a kutatási eredményeket az alkalmazott modell és a bizonyítékok minősége alapján kell értékelni.

Összegzés

A mitokondriális proteosztázis az a rendszer, amellyel a sejtek szabályozzák a mitokondriális fehérjék minőségét, feltekeredését, elhelyezkedését és lebontását.

Az olyan chaperonok, mint az mtHSP70, a HSP60 és a HSP10, támogatják a fehérjeimportot és a megfelelő feltekeredést.

Az olyan proteázok, mint a LONP1, a CLPXP, a YME1L, az OMA1 és az m-AAA-proteázok eltávolítják a károsodott fehérjéket, és szabályozzák a mitokondriális folyamatokat.

A LONP1 proteáz- és chaperonszerű funkciókat egyaránt betölthet.

A CLPXP a CLPX-et használja a fehérjék felismerésére és kibontására, a CLPP-t pedig a lebontásukra.

A YME1L és az OMA1 összekapcsolja a fehérjeminőséget a mitokondriális membrán dinamikájával.

Ha a normál minőség-ellenőrzés nem bizonyul elegendőnek, további rendszerek aktiválódhatnak, köztük az UPRmt és a mitofágia.

A mitokondriális proteosztázis ezért nem önálló folyamat, hanem olyan integrált hálózat, amely összekapcsolja a fehérjeminőséget, az energiatermelést és a mitokondriális egészséget.

Összefoglalás

A mitokondriális proteosztázis felügyeli a mitokondriális fehérjék termelését, importját, feltekeredését és lebontását. Az olyan chaperonok, mint az mtHSP70, a HSP60 és a HSP10, támogatják a fehérjék megfelelő feltekeredését. Az olyan proteázok, mint a LONP1, a CLPXP, a YME1L és az OMA1, eltávolítják a károsodott fehérjéket, és szabályozzák a mitokondriális funkciókat. Ezek a rendszerek együttműködnek az UPRmt-vel, az ubiquitin–proteaszóma-rendszerrel és a mitofágiával.

Kutatási felelősségkizárás

Ez az információ kizárólag oktatási és tudományos célokat szolgál. A tárgyalt mechanizmusok nem minősülnek orvosi tanácsadásnak, és nem értelmezhetők egy betegség bizonyított diagnózisaként, kezeléséként, megelőzéseként vagy gyógyításaként. A Peptidera kutatási termékei kizárólag Research Use Only (RUO) céljára szolgálnak, emberi fogyasztásra nem alkalmasak.

Tudományos kutatások és további olvasnivalók

1. Baker és mtsai. — A mitokondriális proteosztázis minőség-ellenőrzése. A mitokondriális chaperonokról, proteázokról és a fehérjék minőség-ellenőrzéséről.
   A teljes tudományos áttekintés elolvasása

2. Currie és mtsai. — A mitokondriális AAA+ proteázok molekuláris mechanizmusai. Friss áttekintés a LONP1, a ClpXP, a YME1L és az m-AAA proteázokról.
   A publikáció megtekintése

3. Shin és mtsai. — A LONP1 és az mtHSP70 együttműködve segíti a mitokondriális fehérjék feltekeredését. A LONP1 és az mtHSP70-chaperonrendszer együttműködésének kutatása.
   A kutatás elolvasása

4. Szczepanowska és mtsai. — A mitokondriális mátrix proteázai: minőség-ellenőrzés és azon túl. Áttekintés a LONP1-ről és a ClpXP-ről.
   A PubMed-publikáció megtekintése

5. Jadiya és Tomar — A mitokondriális fehérjeminőség-ellenőrzés mechanizmusai. A mitokondriális proteázokról, a fehérjeimportól és a minőség-ellenőrzésről.
   A teljes áttekintés elolvasása

6. Bakovic és mtsai. — az UPRmt-fehérjék és a súlyos szívelégtelenség progressziójának kutatása.
   Humán kutatások megtekintése

---

Kategória:

Mitokondriumok és sejtszintű energia

Kapcsolódó Peptidera-termékek:

SS-31
MOTS-c
NAD+

Ajánlott belső hivatkozások:

• PB-0156: Mi az a kardiolipin?

• PB-0157: Mitofágia és mitokondriális minőség-ellenőrzés

• PB-0158: Mitokondriális fúzió és hasadás

• PB-0159: Mitokondriális biogenezis

• PB-0160: UPRmt és a mitokondriális stressz

• SS-31 és a mitokondriális membránok